Enzimi (o enzimi) sono proteine ​​di natura specifica che sono sintetizzate nelle cellule, catalizzano reazioni biochimiche (cioè aumentano la loro velocità) che si verificano nel nostro corpo, ma allo stesso tempo rimangono basse. Si può dire senza esagerazione che nessuna reazione negli organismi viventi procede senza la partecipazione di enzimi. L'uomo ha imparato ad usare processi enzimatici nell'antichità, ad esempio nella cottura del pane o nella vinificazione.
Come altre proteine, la composizione molecolare degli enzimi è suddivisa in componenti proteici semplici e complessi e complessi (apoenzima o apoenzima) e non proteici (coenzima o coenzima). Molto spesso, il coenzima è un metallo, una vitamina o un suo derivato. Il coenzima è di dimensioni molto più ridotte rispetto all'apoenzima. L'attività funzionale dell'enzima è determinata dalla configurazione della sua molecola, creando una specifica disposizione reciproca di amminoacidi. Dipende da una serie di fattori: il tipo e la concentrazione del substrato (l'oggetto su cui agisce l'enzima), la temperatura, il pH del mezzo (ogni reazione ha la sua temperatura e pH ottimale), la presenza e l'assenza di inibitori (sostanze che sopprimono il lavoro degli enzimi).

La caratteristica più importante degli enzimi è la loro specificità unica, cioè la capacità di interagire con un solo substrato o con un gruppo di sostanze simili nella struttura.
Il cambiamento di attività degli stessi enzimi si verifica in un'ampia varietà di malattie e, di conseguenza, non diventa specifico per alcuna patologia.
Pertanto, la determinazione dell'attività enzimatica ha valore diagnostico solo se confrontata con le variazioni di altri indicatori e il quadro clinico della malattia nel suo insieme.
Ad oggi, circa 1000 enzimi sono stati descritti in dettaglio e più di 50 di essi hanno trovato impiego nella diagnostica clinica di laboratorio.
Nel nostro corpo, ogni organo ha il suo specifico insieme di enzimi. Definendo la loro attività, è possibile giudicare come funziona il corpo stesso. È vero, sono principalmente queste reazioni rabiochimiche (cioè aumentano la loro velocità) che si verificano nel nostro corpo, ma rimangono esse stesse basse. Si può dire senza esagerazione che nessuna reazione negli organismi viventi procede senza la partecipazione di enzimi. L'uomo ha imparato ad usare processi enzimatici nell'antichità, ad esempio nella cottura del pane o nella vinificazione.

Come altre proteine, la composizione molecolare degli enzimi è suddivisa in componenti proteici semplici e complessi e complessi (apoenzima o apoenzima) e non proteici (coenzima o coenzima). Molto spesso, il coenzima è un metallo, una vitamina o un suo derivato. Il coenzima è di dimensioni molto più ridotte rispetto all'apoenzima. L'attività funzionale dell'enzima è determinata dalla configurazione della sua molecola, creando una specifica disposizione reciproca di amminoacidi. Dipende da una serie di fattori: il tipo e la concentrazione del substrato (l'oggetto su cui agisce l'enzima), la temperatura, il pH del mezzo (ogni reazione ha la sua temperatura e pH ottimale), la presenza e l'assenza di inibitori (sostanze che sopprimono il lavoro degli enzimi). La caratteristica più importante degli enzimi è la loro specificità unica, cioè la capacità di interagire con un solo substrato o con un gruppo di sostanze simili nella struttura.
Il cambiamento nell'attività degli stessi enzimi si verifica in un'ampia varietà di malattie e, di conseguenza, non diventa specifico per alcuna patologia. Pertanto, la determinazione dell'attività enzimatica ha un valore diagnostico solo se confrontata con le variazioni di altri indicatori e il quadro clinico della malattia nel suo insieme.
Ad oggi, circa 1000 enzimi sono stati descritti in dettaglio e più di 50 di essi hanno trovato impiego nella diagnostica clinica di laboratorio.
Nel nostro corpo, ogni organo ha il suo specifico insieme di enzimi. Definendo la loro attività, è possibile giudicare come funziona il corpo stesso. Tuttavia, fondamentalmente questo è un metodo necessario per diagnosticare malattie del cuore, del fegato e vari disturbi muscolari.

Il tasso di ACT nel sangue per le donne è fino a 31 U / l, per gli uomini il tasso di AST è fino a 41 U / l.

Un esame del sangue può mostrare un aumento della concentrazione di AST con:

• infarto miocardico;
• epatite virale, tossica, alcolica;
• angina pectoris;
• pancreatite acuta;
• cancro al fegato;
• cardiopatia reumatica acuta;
• intenso sforzo fisico;
• insufficienza cardiaca.
L'ACT è potenziata nelle lesioni muscolari scheletriche, nelle ustioni, nel colpo di calore e in seguito a interventi di cardiochirurgia.
L'esame del sangue AST mostra una diminuzione del livello di AST nel sangue a causa di gravi malattie, rottura del fegato e carenza di vitamina B6.

Aldolasi (fruttosio-1,6-difosfato-aldolasi, FDF-A)

L'enzima aldolasi svolge un ruolo importante nel nostro metabolismo energetico, poiché partecipa alla rottura delle molecole esosiche fosforilate. Può essere trovato in tutti i tessuti umani, ma la maggior parte si trova nei muscoli scheletrici, nel muscolo cardiaco e nel fegato.
Normalmente, in un adulto, l'attività enzimatica nel plasma sanguigno è inferiore a 3,1 U / 1 o 3-8 sr. u

Si osserva un aumento dell'attività enzimatica con:

• infarto miocardico;
• danno muscolare;
• malattie del fegato: epatite acuta (virale, tossica), avvelenamento con veleni epatotropici ("fegato"), processo infiammatorio cronico nel fegato;
• pancreatite;
• neoplasie maligne;
• infiammazione, distruzione (decadimento) dei muscoli;
• anemia emolitica;
• mononucleosi infettiva;
• grave polmonite;
• schizofrenia;
• grande sforzo fisico.

Il sorbitolo deidrogenasi (SDH) è un enzima organo-specifico presente nelle cellule del fegato e pertanto un aumento della sua attività nel plasma può essere considerato un segno di danno epatico.
Normalmente, la sua attività stimata è di 1-2 U / l.

Si osserva un aumento dell'attività di SDH quando:

• Epatite virale da Sotsrom (l'attività di LDH aumenta nel periodo dozheltushny, precedendo l'aumento del livello di bilirubina sierica e l'attività delle tansaminasi);
• esacerbazione dell'epatite cronica;
• coma epatico;
Ittero ostruttivo.
Fosfatasi acida prostatica (CF)
La fosfatasi acida prostatica è localizzata principalmente nelle cellule epiteliali della prostata.
Indicatori della normale attività dell'enzima nel siero - inferiore a 4.00 U / 1.

Si nota un aumento dell'attività della fosfatasi acida prismatica quando:

• cancro alla prostata (soprattutto, ma non sempre con metastasi);
• ipertrofia prostatica benigna;
• prostata;
• attacco cardiaco della prostata;
• dopo manipolazioni sulla prostata e cateterizzazione;
• Malattia di Gaucher.

I metodi immunochimici sono altamente specifici per la fosfatasi acida prostatica; tuttavia, poiché questo enzima non è elevato nelle prime fasi della malattia della prostata, il test non è raccomandato per l'uso nello screening. Può essere utilizzato per monitorare il progresso della malattia.

Glucosio - 6-fosfato deidrogenasi (G-6-FDG)
La glucosio-6-fosfato deidrogenasi si trova principalmente nei globuli rossi e mostra la più alta attività nelle cellule giovani. Un difetto congenito G-6-FDG è una delle più comuni enzimopatie e può manifestare crisi emolitiche.
Gli indicatori della norma dell'attività enzimatica sono 120-240 MDU / miliardo di globuli rossi. In attività di siero non è rivelato, e in erythrocytes è 131 ± 13 mU / 109 celle.
La carenza di enzimi nei globuli rossi provoca anemia emolitica dopo l'assunzione di farmaci antimalarici, alcuni sulfonamidi e vitamina C.

Urokaninase si trova principalmente nel fegato ed è normalmente assente nel siero del sangue. Si osserva un aumento dell'attività quando:

• cirrosi epatica;
• epatite cronica;
• epatite tossica.

Nell'epatite virale o tossica, l'attività dell'enzima può raggiungere valori di 5-13 nmol / skl).

Ricerca enzimatica

La base di molte malattie è la rottura del normale funzionamento dei processi enzimatici, cambiamenti nei quali dovrebbe essere considerata la causa o l'effetto di vari processi patologici. La maggior parte degli enzimi si trova nell'ambiente cellulare, ma, tuttavia, sulla base dei risultati di analisi principalmente di plasma o siero, si può concludere che i cambiamenti avvengono nelle cellule e nei tessuti.

L'aspartato aminotransferasi (ACT) catalizza il trasferimento reversibile di gruppi amminici dall'acido I-aspartico ad un-chetoglutarico.

L'alanina aminotransferasi (ALT) catalizza il trasferimento reversibile di gruppi amminici da I-alanina a α-chetoglutar.

ALT e ACT, essendo enzimi intracellulari, sono coinvolti nel metabolismo degli amminoacidi e dei carboidrati e si trovano in alte concentrazioni nei muscoli, nel fegato e nel cervello.
Normalmente, i punteggi ACT variano da 0,1-0,58 μmol / l; ALT da 0,1 a 0,45 μmol / L.

interpretazione:
Nonostante l'assenza di specificità d'organo, la definizione di ALT e ACT nelle malattie epatiche e cardiache ha un grande valore diagnostico. L'aumento di questi indicatori indica necrosi, in particolare tessuto muscolare, cellule epatiche e cervello. Nell'infarto del miocardio, l'attività ACT nel siero aumenta e l'attività aumenta 4-6 ore dopo l'infarto e diminuisce di norma per 3-7 giorni. Di particolare importanza è la determinazione di ALT, ACT per il rilevamento dell'epatite precoce. L'epatite acuta è caratterizzata da un forte aumento dell'attività di questi enzimi, mentre l'attività ACT è leggermente inferiore all'attività ALT. L'attività ALT inizia ad aumentare già nel periodo prodromico, quando altri segni della malattia non si sono ancora manifestati.
Qui è molto importante il valore del coefficiente di De Rytis (AST / ALT), il cui valore è normalmente maggiore. Un cambiamento di questo coefficiente indica gravi danni al fegato e citolisi negli epatociti. Oltre all'epatite, un aumento dell'attività della transferasi è caratteristico delle metastasi epatiche o di un tumore epatico primario. L'ALT aumenta con la distrofia muscolare, la dermatomiosite, la mioglobinuria parossistica.
La diminuzione delle prestazioni si verifica quando la carenza di piridossina, con insufficienza renale, la gravidanza.

l'a-amilasi (diastasi) catalizza l'endoidrolisi di legami 1,4-glucosidici di amido, glicogeno e i loro polisaccaridi correlati al maltosio. Normalmente, l'amilasi è presente nel sangue in piccole quantità, è 12-32 mg / h / ml e si forma nel pancreas e nelle ghiandole salivari.
L'infiammazione di queste ghiandole o il blocco dei loro condotti porta all'ingresso di grandi quantità di enzima e una maggiore escrezione da parte dei reni.

interpretazione:
Un aumento dei valori sierici di amilasi (ipereemlasemia) è osservato in molte malattie, ma è più pronunciato nella pancreatite acuta, con questa malattia, il più alto aumento nel contenuto dell'enzima è stato osservato nei primi tre giorni. L'iperamalasemia si verifica quando una cisti pancreatica, con il suo blocco del condotto con tumore, pietra, aderenze. Un aumento del livello di amilasi di origine non pancreatica si verifica nella sconfitta delle ghiandole salivari, in particolare in caso di parotite epidemica, così come in caso di insufficienza renale. Inoltre, un aumento dell'attività di amilasi si verifica con colecistite, peritonite, ustioni, appendicite acuta. Alcuni farmaci causano anche iperamalasemia: corticosteroidi, salicilati, tetraciclina, furosemide, istamina.
Una diminuzione del livello di amilasi è caratteristica dell'epatite acuta e cronica, dell'insufficienza pancreatica, talvolta con tossicosi nelle donne in gravidanza.

y-glutamyltransferase (GTPP) è un enzima che catalizza la reazione di trasferimento del residuo di acido y-glutamil glutammico ad un peptide accettore o ad un I-amminoacido. GTP è un indicatore altamente sensibile per le malattie del fegato. Il suo livello è spesso elevato quando transaminasi e fosfatasi alcalina rimangono ancora entro il range di normalità. I valori normali di GTPP variano nei limiti: nelle donne 110-167 nmol / l (skl), negli uomini 176,7-250 nmol / l (skl).

interpretazione:
Nonostante l'elevata attività della glutamiltransferasi nei reni, la determinazione dell'attività enzimatica nel siero del sangue viene effettuata principalmente per la diagnosi di malattie del fegato e delle vie biliari. Un aumento dell'attività del GTP è osservato nelle malattie delle vie biliari con otturazione, così come in epatite, tumori e metastasi epatiche e danni al fegato alcolico. L'attività della glutamiltransferasi nel siero aumenta, di regola, parallelamente all'aumento dell'attività della fosfatasi alcalina, ma l'attività del GTP aumenta prima, rimane a numeri elevati per un tempo molto più lungo e l'aumento relativo dell'attività enzimatica è parecchie volte superiore all'attività della fosfatasi alcalina. A volte un aumento della glutamiltransferasi si verifica con insufficienza cardiaca congestizia, raramente dopo infarto del miocardio, con pancreatite, tumore pancreatico.

La creatina fosfochinasi (CPK) divide la creatina fosfato (con la partecipazione di ADP) per formare creatina e ATP. Il contenuto normale (varia a seconda del metodo) - 10-50 IU / l, o fino a 100 nmol / l (skl). L'attività degli isoenzimi CPK nel siero del sangue di soggetti sani varia in modo considerevole e non è stato possibile stabilire dati precisi.

interpretazione:
Nel siero del sangue, l'aumento dell'attività CPK può essere dovuto a danno miocardico (infarto miocardico, miocardite, insufficienza cardiaca, aritmie cardiache) o muscoli scheletrici (distrofia muscolare, polimiosite, tensione muscolare grave). Se il muscolo cardiaco è danneggiato, l'attività della creatina fosfochinasi può aumentare di un fattore di 20-30 rispetto alla norma. In caso di infarto miocardico, l'attività di CPK aumenta dopo 4-8 ore, l'attività massima si osserva dopo 16-36 ore e diminuisce al livello iniziale di 3-6 giorni. Quando si verifica il danno del muscolo scheletrico, il livello dell'enzima raggiunge numeri significativamente più alti. L'aumento dell'attività della creatinfosfochinasi è anche causato dall'uso di alcol, avvelenamento da farmaci ipnotici, ipotiroidismo, ictus.

La lattato deidrogenasi (LDH) è un enzima glicolitico che catalizza la reazione di riduzione reversibile dell'acido piruvico all'acido lattico. L'enzima si trova in tutte le cellule e i tessuti. LDH è normalmente nell'intervallo 0,8-4 μmol / l (fino a 3200 nmol / l (skl).

interpretazione:
L'attività della lattato deidrogenasi aumenta con il danno miocardico, la leucemia, le malattie renali, la trombocitopenia, la mononucleosi infettiva, il danno al parenchima epatico, i tumori, la distrofia muscolare progressiva. Nell'infarto del miocardio, l'attività enzimatica sierica raggiunge il massimo dopo 24-36 ore e diventa normale l'8-10 ° giorno. Un aumento significativo dell'attività di lattato deidrogenasi è osservato con anemia emolitica associata a una carenza di piridossina e acido folico. L'attivazione di LDH è caratteristica della fase acuta dell'epatite infettiva e nelle attività epatiche croniche l'attività enzimatica è raramente elevata.

La lipasi pancreatica appartiene al gruppo delle esterasi, idrolizza i legami essenziali esterni nei grassi con il rilascio di acidi grassi. Il contenuto di questo enzima nel sangue è basso e corrisponde a valori compresi tra 0 e 28 μmol / l.

interpretazione:
Un aumento dell'attività della lipasi si verifica nella pancreatite acuta, quando il suo valore aumenta fino a 200 volte rispetto alla norma. L'attività della lipasi aumenta rapidamente nel giro di poche ore dopo un attacco di pancreatite, con un massimo di attività dopo 12-24 ore, e rimane elevata per 10-12 giorni (significativamente più lunga dell'amilasi). Inoltre, si osserva un aumento dell'attività della lipasi durante l'ostruzione del dotto pancreatico con una pietra o un tumore.

Urokaninase si trova principalmente nel fegato. Nelle persone sane, l'attività dell'urochinasi nel sangue è praticamente assente. È un enzima epatico specifico per organo.

interpretazione:
L'urananasi è determinata nell'epatite tossica, nella cirrosi epatica, nell'epatite cronica, raggiungendo valori di 5-13 nmol / l, o 0,3-0,8 μmol / l (minhl).

Fosfatasi - enzimi che idrolizzano gli esteri fosfatici. A seconda del valore del pH a cui agisce l'enzima, si distinguono fosfatasi alcalina e acida.

La fosfatasi alcalina (fosfatasi alcalina) è contenuta in quasi tutti i tessuti animali. Il fegato, il tessuto osseo, l'intestino e la placenta sono ricchi di enzimi. Indicatori standard di fosfatasi alcalina nei bambini di 2,8-6,7 unità, negli adulti 0,8-2,3 unità.

interpretazione:
Nei bambini, si nota un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina rispetto agli adulti in relazione alla crescita delle ossa. Un significativo aumento dell'attività della fosfatasi alcalina è stato osservato nelle malattie delle ossa associate ad un aumento del numero di osteoblasti nei tumori. La più alta attività, superando la norma di 20 volte, è osservata con la malattia di Paget (deformando l'osteite), meno alta è osservata con il rachitismo. Nell'iperparatiroidismo, il livello di fosfatasi alcalina aumenta leggermente. Un'alta attività della fosfatasi alcalina è osservata in malattie che coinvolgono l'ittero meccanico e, in misura minore, l'attività della fosfatasi alcalina aumenta con l'epatite e la cirrosi epatica.
Una diminuzione dell'attività della fosfatasi alcalina è osservata con ipotiroidismo e con crescita lenta nei bambini.

La fosfatasi acida si trova in quasi tutti gli organi e tessuti umani, soprattutto nelle cellule del sangue e nella ghiandola prostatica. L'enzima agisce a pH 4,9.

interpretazione:
La determinazione dell'attività della fosfatasi acida viene solitamente effettuata per la diagnosi del carcinoma della prostata. La determinazione dell'attività della CF ha un valore diagnostico al fine di differenziare le metastasi del cancro alla prostata nelle ossa e le malattie del sistema scheletrico. Un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina è caratteristico dell'osteodistrofia, mentre un aumento del livello di fosfatasi acida è caratteristico delle metastasi ossee del carcinoma della prostata. L'attività della fosfatasi acida è aumentata nella malattia di Gaucher, nella malattia renale, nelle malattie della zona epatobiliare, nel tromboembolismo. La febbre può portare a un falso aumento del tasso.

Analisi degli enzimi epatici. Analisi delle feci. Analisi biochimiche

Questo articolo descrive i metodi di diagnosi delle malattie del fegato. Vengono fornite le norme della concentrazione di enzimi in base ai risultati dell'analisi biochimica.

Dosaggio enzimatico epatico

Il fegato è un organo speciale. È uno dei più grandi organi interni di una persona. Il fegato ha la proprietà di rigenerazione, purifica il nostro corpo di veleni, aiuta a far fronte al metabolismo. Eseguendo un'enorme quantità di lavoro, il fegato può diventare inutilizzabile. Pertanto, è molto importante monitorare il livello di concentrazione degli enzimi epatici: questi sono gli indicatori della sua funzionalità.

Un enzima o un enzima è una molecola proteica che consente di aumentare la velocità delle reazioni chimiche che si verificano nel corpo umano. Gli scienziati che studiano gli enzimi sono chiamati enzimologi.

Analisi delle feci

L'analisi delle feci aiuta a determinare le deviazioni della funzione enzimatica di stomaco, fegato, pancreas.

La tonalità delle feci gli conferisce un pigmento speciale - stebrobilin. Un cambiamento nel colore delle feci è uno dei principali sintomi della malattia. Modificando la composizione strutturale delle feci nell'analisi, è possibile identificare pus, shelter e persino parassiti. Rilevazione nell'analisi di feci di una quantità significativa di composti proteici significa disfunzione del pancreas o problemi di stomaco. L'esame microscopico delle feci determina i principali elementi delle feci: fibre muscolari, fibre vegetali, grassi neutri, acidi grassi e loro sali, leucociti, eritrociti, cellule epiteliali intestinali, cellule tumorali maligne, nonché muco, protozoi, uova di elminti.

Analisi biochimiche degli enzimi. Quali enzimi influiscono su cosa

Utilizzando l'analisi biochimica, è possibile determinare lo stato del sistema endocrino (dal livello delle concentrazioni ormonali), l'attività degli organi interni (dal livello delle concentrazioni di enzimi) e rivelare anche una mancanza di vitamine nel corpo.

ALT (alanina aminotransferasi), AST (aspartato aminotransferasi), PT, fosfatasi alcalina, colinesterasi - questi sono gli indicatori delle analisi biochimiche, che rivelano la disfunzione epatica. Il salto nel contenuto di amilasi dirà allo specialista della disfunzione del sistema gastrointestinale, l'aumento della concentrazione di creatina indicherà le malattie del sistema urinario, un aumento del contenuto di DCH, CK-MB - sintomi di malattie cardiovascolari.

ALANINAMINOTRANSFERAZA (ALAT)

Il cuore e i muscoli scheletrici, così come il fegato, secernono l'enzima alanina aminotransferasi.

Le ragioni per l'aumento del contenuto di alat possono essere:

• distruzione del tessuto epatico a causa di varie malattie (cirrosi, necrosi) e abuso di alcool;
• infarto muscolare cardiaco;
• distrofia muscolare come conseguenza di malattie passate, lesioni gravi;
• provocare ustioni;
• overdose di farmaci (il fegato non ha il tempo di far fronte ai carichi).

La concentrazione di AlAT si riduce con un'assunzione insufficiente di vitamina B6 nel corpo.

Indicatori normali di concentrazione di ALT:

• genere maschile - non più di 31 unità
• genere femminile - non più di 41 unità.

Aspartato aminotransferasi (AsAT)

Il cuore e i muscoli scheletrici, così come il fegato e le cellule del sangue, secernono l'enzima aspartato aminotransferasi.

Le ragioni per l'aumento del contenuto di AsAT possono essere:

• la distruzione del fegato a causa dell'epatite, la formazione di lesioni nel fegato, l'abuso di alcool, l'overdose di droga;
• alto livello di intensità e durata dello sforzo fisico;
• attacco cardiaco, problemi comuni del sistema cardiovascolare;
• surriscaldamento del corpo, ustioni.

Indicatori normali di concentrazione AcAT:

genere maschile - non più di 31 unità

genere femminile - non più di 41 unità.

Le GT secernono le cellule del fegato, della tiroide, della prostata e del pancreas.

Le ragioni per l'aumento del contenuto di GT possono essere:

• la distruzione del fegato a causa dell'epatite, la formazione di lesioni nel fegato, l'abuso di alcool, l'overdose di droga;
• malattie pancreatiche (pancreatite, diabete);
• disfunzione tiroidea;
• problemi di cancro della prostata.
• diminuita concentrazione di rm è caratteristica dell'ipotiroidismo (disturbo della tiroide)

Valori normali per la concentrazione di gt:

• genere maschile - non più di 32 unità
• genere femminile - non più di 49 unità.

Per i bambini di età inferiore ad un anno, gli indicatori rt sono considerati più volte più alti di quelli di un adulto.

amilasi

L'amilasi è prodotta nel processo del pancreas e delle ghiandole salivari parotidee.

Le ragioni per l'aumento del contenuto di amilasi possono essere:

• pancreatite (infiammazione del pancreas);
• parotite (infiammazione della ghiandola salivaria parotide).
• una concentrazione ridotta di amilasi indica:
• malattia di muscoviscidosi;
• disfunzione pancreatica.

Indicatori normali di concentrazione di un alfa amylase da 30 a 100 unità. per l'amilasi pancreatica, un massimo di 50 unità è considerata la norma.

lattato

Il lattato o acido lattico sono enzimi prodotti durante la vita delle cellule, principalmente nel tessuto muscolare. l'acido lattico viene ritardato in caso di mancanza di ossigeno per i muscoli (ipossia), provocando una sensazione di esaurimento fisico. se l'ossigeno è sufficiente, il lattato viene decomposto in sostanze semplici e viene naturalmente rimosso dal corpo.

Cause di aumento della concentrazione di acido lattico nei muscoli:

• alimentazione squilibrata e irregolare;
• overdose di droga;
• esercizio frequente;
• iniezioni di insulina;
• malattia da ipossia;
• malattia da pielonefrite (infezione della canzone);
• la fase finale della gravidanza;
• abuso prolungato di alcol.

Prestazione normale:

• bambini sotto i sei mesi - non più di 2000 unità;
• bambini da 0,5 a 2 anni - non più di 430 unità;
• bambini da 2 a 12 anni - non più di 295 unità;
• bambini e adulti - fino a 250 unità.

Creatina chinasi

Questo enzima secernerà i muscoli del sistema muscolo-scheletrico e cardiovascolare, in alcuni casi - i muscoli lisci degli organi genitali e degli organi del tratto gastrointestinale.

L'enzima contenuto nel muscolo scheletrico, nel cuore, meno spesso - nella muscolatura liscia - nell'utero, negli organi del tratto gastrointestinale.

Cause di un aumento della concentrazione di creatina chinasi:

• infarto muscolare cardiaco;
• distruzione del tessuto muscolare (a causa di gravi lesioni, interventi chirurgici, malattie muscolari);
• gravidanza in ritardo;
• gravi ferite alla testa;
• abuso di alcool.
• si osserva una diminuzione della concentrazione di creatina chinasi nei seguenti casi:
• muscoli del corpo sottosviluppati;
• lavoro sedentario, passivo, stile di vita antisportivo.

Normalmente si consideri il livello di concentrazione di non più di 24 unità.

Lattato deidrogenasi (LDH)

Questo enzima è prodotto dalle cellule della maggior parte dei tessuti del corpo.

Enzima intracellulare prodotto in tutti i tessuti del corpo.

Cause di aumento della concentrazione di ldg:

• distruzione di corpi portatori di sangue (con anemia);
• malattie infettive del fegato (cirrosi, epatite, ittero);
• infarto muscolare cardiaco;
• la formazione di tumori maligni, cancro del sangue.
• sconfiggere l'infezione degli organi interni.

Valori LDH normali:

• nei neonati: non più di 2000 unità;
• nei bambini sotto i 2 anni - 430 unità:
• bambini da 2 a 12 anni - 295 unità:
• bambini e adulti oltre 12 anni - 250 unità.

Enzimi del sangue

Gli enzimi sono proteine ​​che sono coinvolte come catalizzatori in tutte le reazioni biochimiche del corpo.

La maggior parte degli enzimi si trova all'interno delle cellule e viene rilasciata nel sangue solo quando viene danneggiata e distrutta. La diminuzione della concentrazione di catalizzatori proteici si verifica, di regola, in violazione della loro formazione. Alcuni di essi si trovano in un particolare organo in quantità molto maggiori rispetto ad altri - questi sono enzimi organo-specifici. Un aumento della loro attività nel sangue indica chiaramente una lesione di un particolare organo. Questo cambiamento si verifica prima di altri segni della malattia, il che rende i test associati ad esso uno strumento diagnostico molto delicato e accurato.

Dagli enzimi comprendono: α - amilasi, alanina aminotransferasi (ALT), aspartato aminotransferasi (AST), gamma glutamiltransferasi (γ-GTP), glucosio-6-fosfato (G-6-PDG), creatinfosfochinasi (CK), lattato deidrogenasi (LDH), lipasi, pepsina, fosfatasi alcalina (fosfatasi alcalina), fosfatasi acida (KF).

L'α-amilasi è coinvolta nella scomposizione dell'amido, del glicogeno e di alcuni altri carboidrati in mono- e disaccaridi (maltosio, glucosio). È ricco di salivari e pancreas. L'attività dell'α-amilasi nel sangue cambia sotto l'influenza dell'assunzione di cibo: durante il giorno è più alta che di notte.

L'attività aumenta con:

• pancreatite acuta e esacerbazione cronica;
• parotite;
• Malattie "chirurgiche" causate da danni agli organi addominali (appendicite, peritonite, ecc.);
• acidosi diabetica;
• dopo aver assunto alcol, somministrando adrenalina, corticosteroidi, sostanze stupefacenti, tetraciclina;
• avvelenamento da metanolo.

Si nota una diminuzione quando:

• atrofia e fibrosi del pancreas;
• tireotossicosi;
• infarto miocardico.

Aminotransferasi (AlAT e AsAT)

ALAT si trova principalmente nel fegato.

L'attività aumenta con:

• epatite virale;
• danno epatico tossico;
• mononucleosi infettiva;
• colestasi;
• cirrosi epatica;
• complicato infarto miocardico;
• trattamento di pazienti con grandi dosi di salicilati, fibrati.

AsAT è presente nel miocardio e nel tessuto muscolare scheletrico.

La sua attività aumenta con:

• distrofia muscolare;
• infarto miocardico (4-6 ore dopo un attacco doloroso con una concentrazione massima per 3-5 giorni);
• angina severa, tachiaritmie;
• cardiopatia reumatica acuta;
• trombosi dell'arteria polmonare;
• danno epatico tossico;
• mononucleosi infettiva;
• colangite;
• intossicazione acuta da alcol;
• pancreatite acuta;
• infezioni da ameboidi.

La riduzione di AST e ALT nel siero si verifica in gravi danni al fegato, quando il numero di cellule che sintetizzano questi enzimi diminuisce (necrosi estesa, cirrosi).

Lattato deidrogenasi (LDH) - accelera la conversione dell'acido lattico in piruvico e viceversa. È un enzima intracellulare che si trova nei reni, fegato, cuore, muscolo scheletrico, globuli rossi. I tessuti contengono 5 isoenzimi LDH.

Si nota un aumento dell'attività LDG-1 o del rapporto LDH-1 / LDG-2 con:

infarto miocardico; anemia megablastic; malattia renale.

LDH-5 aumenta in molte malattie del fegato; danno muscolare scheletrico; il cancro.

LDG-3 per trombosi, embolia polmonare; malattie renali, insufficienza cardiopolmonare.

LDH-4 e 5 aumentano in violazione della circolazione del sangue, che è associata a insufficienza cardiaca, lesioni del parenchima epatico, danni ai muscoli scheletrici.

Creatina fosfochinasi (CPK) - prende parte alle reazioni della produzione di energia ed è contenuta nella maggior quantità di cuore e muscoli scheletrici. Molto spesso, l'analisi per questa proteina viene eseguita con infarto miocardico, dal momento che è molto sensibile e specifico.

Si nota un aumento dell'attività della creatina chinasi nel sangue quando:

• infarto del miocardio (il segno diagnostico più importante);
• aritmie cardiache, distrofia muscolare progressiva;
• dopo uno sforzo fisico intenso, con tensione muscolare (corsa);
• iniezioni intramuscolari di farmaci (soprattutto narcotici e antidolorifici);
• ridotta funzione tiroidea (ipotiroidismo);
• violazione della circolazione cerebrale, ictus;
• intossicazione acuta da alcol;
• schizofrenia, psicosi maniaco-depressiva, epilessia;
• ferite alla testa.

Diminuisce con tireotossicosi

La lipasi (pancreatica) è sintetizzata dal pancreas ed è coinvolta nella scomposizione dei grassi neutri. Il suo cambiamento nelle malattie del pancreas è simile al cambiamento nell'α-amilasi, ma la determinazione simultanea di questi enzimi consente di diagnosticare una lesione del pancreas con un tono fino al 98%.

Fosfatasi alcalina (fosfatasi alcalina) - partecipa al metabolismo minerale (fosforo-calcio), ma mostra la massima attività in un mezzo alcalino. Contenuto in grandi quantità nelle pareti dei dotti biliari del fegato, delle ossa, della mucosa intestinale, della placenta, dei reni. Questa proteina è un marker biochimico del metabolismo del calcio-fosforo nel tessuto osseo, un test di screening dell'osteoporosi.

L'aumento della fosfatasi alcalina si osserva quando:

• malattie del fegato accompagnate da colestasi;
• ittero ostruttivo;
• malattie ossee maligne, osteomalacia;
• rachitismo;
• mononucleosi infettiva;
• gozzo tossico diffuso, sclerodermia limitata;
• carcinoma epatoduodenale, cirrosi epatica.

La diminuzione si nota quando:

• ridotta funzione tiroidea (ipotiroidismo);
• osteoporosi senile;
• anemia grave;
• zinge, ipovitaminosi C e D.

La fosfatasi acida (CF) - è coinvolta nelle reazioni dello scambio di ioni di acido fosforico. Il più grande contenuto si trova nella ghiandola prostatica, che viene utilizzato come un indicatore molto sensibile e specifico della sua patologia. Anche trovato in globuli rossi, piastrine, reni, milza.

Un'aumentata attività CP è stata osservata nel carcinoma della prostata, nelle malattie renali, nel sistema epatobiliare, nei reumatismi, nella polmonite, nella bronchite, nell'anemia megaloblastica, nell'osteoporosi, ecc. dopo queste manipolazioni.

Una diminuzione della KF è stata rilevata durante la trombocitopenia.

La gamma-glutamiltransferasi (γ-GTP) è coinvolta nella trasformazione di aminoacidi e peptidi, viene utilizzata per diagnosticare malattie del fegato e delle vie biliari.

Un aumento di GGT è stato osservato nell'epatite acuta e nell'esacerbazione di coma epatico cronico, ittero ostruttivo e intossicazione acuta. Con la normale attività γ-GTP, la probabilità di una malattia del fegato è molto bassa.

Glucosio-6-fosfato deidrogenasi (G-6-FDG) prende parte ai processi di ossidazione del glucosio. Viene utilizzato principalmente per rilevare malattie ereditarie associate a una carenza di questo catalizzatore di proteine, la cui assenza porta all'emolisi.

La pepsina è l'enzima principale nel succo gastrico, secreto come pepsinogeno.

Si nota un aumento del suo livello con aumento della secrezione di succo gastrico, ispessimento delle pareti dello stomaco, ulcera duodenale, tumore pancreatico.

Una diminuzione del pepsinogeno si osserva nella gastrite atrofica, nei tumori dello stomaco, nella malattia di Addison.

Esame del sangue per enzimi

Esame del sangue per enzimi

Il test del sangue per gli enzimi è la parte principale dei metodi per stabilire patologie e malattie, che si basa sulla scoperta del grado di attività enzimatica. Questi studi sono condotti sotto la chiara guida di una scienza chiamata diagnostica enzimatica. Un gruppo separato tra i metodi di questa scienza è la diagnostica di vari enzimi immuni.

L'essenza di questo metodo risiede nell'introduzione di anticorpi nel corpo umano, che mediante legami chimici si legano all'enzima, formano un antigene con l'anticorpo e possono essere facilmente rilevati successivamente nei fluidi biologici. Questo metodo contribuisce alla determinazione qualitativa e quantitativa della presenza di alcuni enzimi nel corpo. Il compito principale dell'enzimologia è determinare i focolai in cui è concentrata la quantità patologica degli enzimi. Questo posto è la malattia nel corpo.

Anche isolati sono un numero di enzimi che sono troppo attivi in ​​presenza di cellule morte. Tali enzimi sono sostanze necrotiche che sono acutamente sensibili alla presenza di lesioni di tessuti e organi. Un'altra analisi degli enzimi include un test che rivela un cambiamento nella normale attività di queste sostanze, che indica disturbi nel funzionamento degli organi o dei loro sistemi.

Durante la diagnosi e la rilevazione di disfunzioni o anomalie degli enzimi, è necessario rivolgersi immediatamente agli specialisti e iniziare il trattamento.

Tra i principali enzimi vitali sono i seguenti: amilasi, lipasi, lattato deidrogenasi, alanina aminotransferasi, aspartato aminotransferasi, fosfatasi alcalina. Le analisi di tutti gli enzimi di cui sopra sono fatte al mattino a stomaco vuoto. Per la diagnosi, un campione di sangue viene prelevato da una vena o dalla prima urina del mattino. Questi enzimi producono varie ghiandole endocrine del nostro corpo.

Le deviazioni dalla norma sono riconosciute con l'aiuto di trascrizioni di laboratorio speciali entro 1-2 settimane. In caso di recidive e dolore acuto, i test vengono eseguiti in qualsiasi momento della giornata, i risultati vengono annunciati per diverse ore in caso di emergenza. Nel caso in cui si ottengano risultati di test, è necessario contattare immediatamente uno specialista.

Diagnosi dell'attività amilasica

Dobbiamo iniziare con l'amilasi del sangue, che è prodotto dal pancreas e contribuisce al rapido processo di digestione. La principale funzione dell'amilasi è la scissione dell'amido o del glicogeno con la formazione del prodotto finale di reazione - glucosio. Il più comune a causa della sua attività è diventato alfa-amilasi.

I livelli normali di amilasi nel corpo umano sono: • nel sangue 16-30 micron katal / l;

• nelle urine 28-100 micron katal / l

Le cifre relative all'attività dell'amilasi mostrano una serie di patologie del pancreas e varie forme di pancreatite. Con bassi tassi di amilasi nelle urine e nel sangue, il paziente può essere diagnosticato con fibrosi cistica o un attacco posticipato di pancreatite. Gli indici di amilasi aumentati indicano avvelenamento da alcol grave, parotite, gravidanza ectopica, esacerbazione di pancreatite, calcoli, tumori nel pancreas.

E l'aumento dell'amilasi nelle urine indica colecistite, appendicite, pancreatite o un'ulcera del tratto gastrointestinale.

Diagnosi dell'attività della lipasi

La lipasi è un enzima coinvolto nella trasformazione dei grassi. Questo enzima è attivo solo in presenza di colipasi e acidi biliari del coenzima. Nello sviluppo della lipasi, il corpo usa il pancreas, le cellule del sangue a forma di - leucociti e polmoni. I normali indicatori dell'attività della lipasi nel sangue sono 13-60 U / ml. Il test della lipasi è più specifico dell'amilasi. L'iper contenuto di lipasi nel sangue indica colestasi, ulcere, diabete, colecistite, obesità e gotta. Il contenuto di ipase della lipasi parla di vari tumori, che interessano principalmente il pancreas, la malnutrizione o la trigliceridemia.

La posizione principale della lattato deidrogenasi è il cuore, le cellule del tessuto muscolare, il fegato, la milza, i reni e il pancreas. La lattato deidrogenasi manifesta la sua attività con ioni di zinco e nicotina-ammide adenina dinucleotide. La lattato deidrogenasi converte l'acido lattico in acido piruvico.

Nell'uomo, ci sono 5 frazioni di questo enzima. È dalla presenza di una o di una giovane specie che vengono diagnosticate malattie.

Ad esempio, con un aumento della latticodeidrogenasi 1, può essere diagnosticato un infarto miocardico e identificando l'attività forte delle frazioni 4 e 5, l'epatite può essere identificata. La norma di lattato deidrogenasi nel corpo di un adulto è 140-350 U / l, e nei neonati è 400-700 U / l. Le cause dell'aumento di lattato deidrogenasi nel corpo possono essere considerate infarto del miocardio, cirrosi epatica, tumori, leucemia, pancreatite, malattie renali, anemia ed epatite.

Diagnostica dell'attività di alanina aminotransferasi e aspartato aminotransferasi

L'alanina aminotransferasi è un enzima che promuove il movimento di aminoacidi da una molecola all'altra. Questo enzima agisce in presenza di vitamina B6 ed è sintetizzato principalmente nelle cellule dei reni, fegato, muscoli, cuore e pancreas. Ne consegue che il contenuto di questo enzima nel sangue è uguale a zero. Il contenuto normale di questo enzima negli uomini è fino a 40 U / l, e nelle donne fino a 32 U / l.

Un alto contenuto di alanina aminotransferasi indica cirrosi, ittero, cancro del fegato, ustioni, infarto ed epatite. L'attività ridotta suggerisce la cirrosi e la necrosi del fegato.

La vitamina B6 funziona anche in coppia con questa aspartato aminotransferasi. L'aspartato aminotransferasi si trova principalmente nei mitocondri e nel citoplasma delle cellule. Il contenuto normale di questo enzima è: negli uomini 15-31 U / l, e nelle donne 20-40 U / l.

L'aspartato aminotransferasi è aumentata nei casi di epatite, alcolismo, mononucleosi, cancro del fegato, cirrosi, colestasi e infarto del miocardio. Inoltre, un aumento dell'attività di questo enzima provoca ustioni, colpi di calore, lesioni, avvelenamenti e una diminuzione del danno epatico e della mancanza di vitamina B6.

Diagnosi dell'attività della fosfatasi alcalina

La fosfatasi alcalina è un enzima presente nelle membrane cellulari che si trova principalmente nei dotti biliari. Questo enzima prende la parte principale nello scambio di acido fosforico. Ha varie forme: placenta, non specifica e intestinale. L'acido alcalico aiuta a diagnosticare il sovradosaggio di vitamina C, le carenze di calcio e fosforo, le malattie delle vie biliari e del fegato, i disturbi del pancreas e le malattie delle ossa.

La norma del contenuto di questo enzima nel corpo umano è: negli adulti 30-90 U / l, negli adolescenti 400 e meno U / l, e nelle donne in gravidanza fino a 250 U / l. Un aumento della fosfatasi alcalina indica ipertiroidismo, malattie del sangue, rachitismo, ittero, tumori ossei e malattie del fegato, reni e polmoni. La bassa attività della fosfatasi alcalina indica anemia, mancanza di sostanze benefiche, ipertiroidismo e alterazioni ossee scheletriche.

Ricorda che questi test vengono assunti a stomaco vuoto con una certa dieta per 24 ore prima di recarsi in ospedale e consiste nell'assenza di cibi grassi, piccanti e fritti nella dieta.

In caso di deviazioni dopo aver ricevuto i risultati decodificati, consultare immediatamente un medico.

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Analisi biochimiche del sangue, degli enzimi del sangue. Amilasi, lipasi, ALT, AST, lattato deidrogenasi, fosfatasi alcalina - aumentano, diminuiscono. Cause di violazioni, analisi di decodifica.

Considera cosa costituisce questa struttura complessa - l'enzima. L'enzima è costituito da due parti: la parte proteica effettiva e il centro attivo dell'enzima. La parte proteica è chiamata apoferment e il centro attivo è chiamato coenzima. L'intera molecola dell'enzima, cioè l'apoenzima più il coenzima, è chiamata l'oloenzima. L'apoferment è sempre rappresentato esclusivamente dalla proteina della struttura terziaria. Struttura terziaria significa che una catena lineare di aminoacidi viene trasformata in una struttura di configurazione spaziale complessa. Il coenzima può essere rappresentato da sostanze organiche (vitamina B6, B1, B12, flavina, eme, ecc.) O inorganico (ioni metallici - Cu, Co, Zn, ecc.). In realtà l'accelerazione della reazione biochimica è prodotta dal coenzima.

Cos'è un enzima? Come funzionano gli enzimi?

La sostanza su cui agisce l'enzima è chiamata substrato e la sostanza che viene ottenuta come risultato della reazione è chiamata il prodotto. Spesso i nomi degli enzimi si formano aggiungendo l'estremità al nome del substrato. Ad esempio, il succinato deidrogenasi divide il succinato (acido succinico), il lattato deidrogenasi divide il lattato (acido lattico), ecc. Gli enzimi sono divisi in diversi tipi a seconda del tipo di reazione che accelerano. Ad esempio, le deidrogenasi svolgono l'ossidazione o la riduzione, le idrolasi svolgono la scissione di un legame chimico (tripsina, pepsina - enzimi digestivi), ecc.

Ogni enzima accelera solo una reazione specifica e funziona in determinate condizioni (temperatura, acidità del mezzo). L'enzima ha un'affinità per il suo substrato, cioè può funzionare solo con questa sostanza. Il riconoscimento del "loro" substrato è fornito dall'apenenzima. Cioè, il processo dell'enzima può essere rappresentato come segue: l'apoenzima riconosce il substrato e il coenzima accelera la reazione della sostanza riconosciuta. Questo principio di interazione è stato chiamato ligando - recettore o interazione sulla base del principio della serratura a chiave, cioè una chiave individuale si adatta a una serratura e un singolo substrato si adatta all'enzima.

L'amilasi è prodotta dal pancreas ed è coinvolta nella scomposizione dell'amido e del glicogeno in glucosio. L'amilasi è uno degli enzimi coinvolti nella digestione. Il più alto contenuto di amilasi è determinato nel pancreas e nelle ghiandole salivari.

Esistono diversi tipi di amilasi - α-amilasi, β-amilasi, γ-amilasi, di cui la definizione di attività α-amilasi è la più comune. La concentrazione di questo tipo di amilasi è determinata nel sangue in laboratorio.

Il sangue umano contiene due tipi di α-amilasi - il tipo P e il tipo S. Il 65% dell'α-amilasi di tipo P è presente nelle urine e nel sangue fino al 60% è di tipo S. L'α-amilasi delle urine di tipo P negli studi biochimici è chiamata diastasi, per evitare confusione.

L'attività dell'α-amilasi nelle urine è 10 volte superiore all'attività dell'α-amilasi nel sangue. La determinazione dell'attività di α-amilasi e diastasi viene utilizzata per diagnosticare la pancreatite e alcune altre patologie del pancreas. Nella pancreatite cronica e subacuta, viene utilizzata la determinazione dell'attività α-amilasi nel succo duodenale.

• attività delle urine diastasi (amilasi)

Un aumento di amilasi ematica viene rilevato nelle seguenti condizioni:

• all'inizio della pancreatite acuta, il massimo è raggiunto dopo 4 ore dall'esordio dell'attacco e diminuisce alla normalità entro 2-6 giorni dall'esordio dell'attacco (è possibile un aumento dell'attività di α-amilasi 8 volte)
• con esacerbazione di pancreatite cronica (con l'attività dell'α-amilasi aumenta di 3-5 volte)
• in presenza di tumori o calcoli nel pancreas
• infezione virale acuta - parotite
• intossicazione da alcol
• gravidanza ectopica

Quando è elevata l'urina amilasi? Un aumento della concentrazione di amilasi nelle urine si sviluppa nei seguenti casi:

• nella pancreatite acuta, l'attività diastasica aumenta 10-30 volte
• con esacerbazione della pancreatite cronica l'attività diastasica aumenta di 3-5 volte
• nelle malattie infiammatorie del fegato c'è un moderato aumento dell'attività della diastasi di 1,5-2 volte
• appendicite acuta
• colecistite
• ostruzione intestinale
• intossicazione da alcol
• ulcere sanguinanti gastrointestinali
• nel trattamento di farmaci sulfa, morfina, diuretici e contraccettivi orali

Con lo sviluppo della necrosi pancreatica totale, del pancreas e della pancreatite cronica, l'attività dell'α-amilasi potrebbe non aumentare. Esistono condizioni del corpo in cui l'attività dell'α-amilasi può diminuire. Bassa attività diastasica nelle urine è evidenziata nella grave malattia ereditaria - fibrosi cistica.

Nel sangue, una diminuzione dell'attività α-amilasi è possibile dopo un attacco di pancreatite acuta, con necrosi pancreatica, nonché con fibrosi cistica.

Nonostante l'α-amilasi sia presente nei reni, nel fegato e nel pancreas, la determinazione della sua attività è principalmente utilizzata nella diagnosi delle malattie del pancreas. Per determinare l'attività dell'amilasi, il sangue viene prelevato da una vena, al mattino, a stomaco vuoto o nella porzione centrale dell'urina del mattino. Alla vigilia dell'analisi, cibi grassi e piccanti dovrebbero essere evitati. In un attacco acuto di pancreatite, il sangue da una vena e l'urina viene somministrato indipendentemente dall'ora del giorno. Attualmente, la maggior parte dei laboratori utilizza metodi enzimatici per determinare l'attività dell'amilasi. Questo metodo è abbastanza preciso, altamente specifico e richiede poco tempo. Struttura, tipi e funzioni della lipasi La lipasi è uno degli enzimi digestivi coinvolti nella scomposizione dei grassi: per far funzionare questo enzima è necessaria la presenza di acidi biliari e di un coenzima chiamato colipasi. La lipasi è prodotta da vari organi umani - il pancreas, i polmoni e i leucociti. Il più grande valore diagnostico è la lipasi, che viene sintetizzata nel pancreas. Pertanto, la determinazione dell'attività della lipasi viene utilizzata principalmente nella diagnosi delle malattie del pancreas.

Non c'è lipasi nell'urina di una persona sana!

La lipasi nella diagnosi delle malattie del pancreas Per diagnosticare le malattie del pancreas, la lipasi è un test più specifico dell'amilasi, poiché la sua attività rimane normale durante la gravidanza ectopica, l'appendicite acuta, la parotite e le malattie del fegato. Pertanto, quando un sospetto di pancreatite vantaggioso per determinare l'attività di lipasi e amilasi sierica odnovremenno.Povyshenie lipasi nella pancreatite acuta eventualmente da 2 a 50 volte la norma. Per identificare esattamente acuta pancreatite alcolica viene utilizzato il rapporto di lipasi e amilasi, in cui se il rapporto è maggiore di 2, allora il caso di pancreatite, indubbiamente alcool proiskhozhdeniya.Povyshenie amilasi nel sangue avviene dopo 4-5 ore dopo l'insorgenza di pancreatite acuta, raggiungendo un massimo dopo 12 -24 ore e rimane elevato per 8-12 giorni. Con lo sviluppo di acuta siero pancreatite l'attività della lipasi può essere aumentata prima e più significativa di amilasi. A quali condizioni aumenta l'attività della lipasi sierica: l'attività della lipasi può anche aumentare con lesioni, lesioni, interventi chirurgici, fratture e insufficienza renale acuta. Tuttavia, l'aumentata attività della lipasi in queste condizioni non è specifica per loro, pertanto, non viene utilizzata nella diagnosi di queste malattie. Una diminuzione dell'attività della lipasi nel siero è osservata in tumori di diversa localizzazione (eccetto il pancreas), un pancreas rimosso, malnutrizione o trigliceridemia ereditaria. Per determinare l'attività della lipasi, il sangue viene prelevato da una vena al mattino a stomaco vuoto. La sera prima, prima dell'analisi, non dovresti assumere cibi grassi, speziati e piccanti. In caso di necessità urgente, viene somministrato sangue da una vena indipendentemente dall'ora del giorno e dalla preparazione precedente. Attualmente, il metodo immunochimico o il metodo enzimatico viene usato più spesso per determinare l'attività della lipasi. Il metodo enzimatico è più veloce e richiede meno capacità personali. Lattato deidrogenasi (LDH) è un enzima che si trova nel citoplasma delle cellule dei reni, cuore, fegato, muscoli, milza, pancreas. Il coenzima di LDH è zinco e nicotinammide adenina dinucleotide (NAD) ioni. La LDH è coinvolta nel metabolismo del glucosio, catalizzando la conversione del lattato (acido lattico) in piruvato (acido piruvico). Ci sono cinque isoforme di questo enzima nel siero del sangue: LDG1 e LDG2 sono isoforme di origine cardiaca, cioè si trovano principalmente nel cuore. LDG3, LDG4 e LDG5 sono di origine epatica.

Per la diagnosi di varie malattie, la determinazione dell'attività delle isoforme di LDH è più informativa. Ad esempio, nell'infarto del miocardio si osserva un significativo aumento di LDH1. Per la conferma di laboratorio dell'infarto miocardico, viene determinato il rapporto LDH1 / LDH2 e se questo rapporto è maggiore di 1, la persona ha un infarto miocardico. Tuttavia, tali test non sono ampiamente utilizzati a causa del loro alto costo e complessità. Di solito esegui la determinazione dell'attività totale di LDH, che è la somma dell'attività totale di tutte le isoforme di LDH.

LDH nella diagnosi di infarto del miocardio

Considerare il valore diagnostico di determinare l'attività totale di LDH. La determinazione dell'attività di LDH viene utilizzata per la diagnosi tardiva di infarto del miocardio, poiché un aumento della sua attività si sviluppa 12-24 ore dopo un attacco e può essere mantenuto ad un livello elevato fino a 10-12 giorni. Questa è una circostanza molto importante quando si esaminano pazienti ricoverati in ospedale dopo un attacco. Se l'aumento dell'attività LDH è insignificante, significa che ci stiamo occupando di un piccolo infarto focale, se, al contrario, l'aumento dell'attività è lungo, quindi si tratta di un infarto esteso: nei pazienti con angina, l'attività LDH è aumentata nei primi 2-3 giorni dopo l'attacco.

LDH nella diagnosi di epatite

L'attività di LDH totale può aumentare nell'epatite acuta (a causa di un aumento dell'attività di LDH4 e LDH5). L'attività di LDH nel siero aumenta nelle prime settimane del periodo itterico, cioè nei primi 10 giorni. Norm LDH in persone sane:

Possibile aumento dell'attività LDH in persone sane (fisiologiche) dopo uno sforzo fisico, durante la gravidanza e dopo aver bevuto alcolici. Caffeina, insulina, aspirina, acebutololo, cefalosporine, eparina, interferone, penicillina, sulfonamidi causano anche un aumento dell'attività della LDH. Pertanto, quando si assumono questi farmaci deve tenere conto della possibilità di una maggiore attività di LDH, che non indica la presenza di processi patologici nel corpo.

In generale, un aumento della LDH sierica può essere rilevato nelle seguenti condizioni patologiche:

• infarto miocardico
• epatite acuta (virale, tossica)
• cirrosi
• tumori di varia localizzazione (teratomi, disgerminomi ovarici)
• lesioni muscolari (rotture, fratture, ecc.)
• pancreatite acuta
• patologia renale (pielonefrite, glomerulonefrite)
• anemia emolitica, anemia carente di B12 e carente di folato
• leucosi

LDH può avere un'attività ridotta sullo sfondo dell'uremia (aumento della concentrazione di urea). Per determinare l'attività di LDH, il sangue viene prelevato da una vena al mattino a stomaco vuoto. Non ci sono particolari dieta o restrizioni prima di fare il test. LDH è presente negli eritrociti, pertanto il siero per lo studio deve essere fresco, senza tracce di emolisi. Attualmente, l'attività di LDH è più spesso determinata dal metodo enzimatico, che è affidabile, specifico e abbastanza veloce. L'alanina aminotransferasi (ALT, AlAT) è un enzima correlato alle aminotransferasi (transaminasi), ovvero trasportando il trasferimento di aminoacidi da una molecola biologica a un'altra. Poiché il nome dell'enzima contiene l'amminoacido alanina, questo significa che questo enzima porta l'amminoacido alanina. Il coenzima AST è la vitamina B6. L'ALT viene sintetizzata nelle cellule, quindi la sua attività nel sangue normalmente non è elevata. È prevalentemente sintetizzato nelle cellule del fegato, ma presente anche nelle cellule dei reni, cuore, muscoli e pancreas.